Биохимични основи на механизмите на мускулна контракция и релаксация. Механизъм на мускулна контракция

Механизъм на мускулна контракция

Прехвърлянето на възбуждане от моторния неврон към мускулното влакно се осъществява с помощта на медиатора ацетилхолин (ACh). Взаимодействието на ACh с холинорецептора на крайната плоча води до активиране на ACh-чувствителните канали и появата на потенциал на крайната плоча, който може да достигне 60 mV. В този случай зоната на крайната плоча се превръща в източник на дразнещ ток за мембраната на мускулните влакна, а в областите на клетъчната мембрана, съседни на крайната плоча, възниква потенциал на действие (AP), който се разпространява в двете посоки със скорост приблизително 3-5 m/s при температура 36 ° С.

Вторият етап е разпространението на PD в мускулното влакно през напречната система от тубули, която служи като връзка между повърхностната мембрана и контрактилния апарат на мускулното влакно. Т-системата е в близък контакт с крайните цистерни на саркоплазмения ретикулум на два съседни саркомера. Електрическата стимулация на контактното място води до активиране на ензими, разположени на контактното място и образуване на инозитол трифосфат. Инозитол трифосфатът активира калциевите канали в мембраните на крайните цистерни, което води до освобождаване на Ca 2+ йони от цистерните и повишаване на вътреклетъчната концентрация на Ca 2+ от 107 до 105 М. Наборът от процеси, водещи до увеличаването на вътреклетъчната концентрация на Ca 2+ представлява същността на третия етап на мускулна контракция. По този начин, на първите етапи, електрическият сигнал на AP се превръща в химичен - увеличаване на вътреклетъчната концентрация на Ca 2+, т.е. електрохимична трансформация.

С увеличаване на вътреклетъчната концентрация на Ca 2+ йони, тропомиозинът се измества в жлеба между актиновите нишки и се отварят области на актиновите нишки, с които миозиновите кръстосани мостове могат да взаимодействат. Това изместване на тропомиозина се дължи на промяна в конформацията на протеиновата молекула на тропонина при свързване на Ca 2+. Следователно, участието на Ca2~ йони в механизма на взаимодействие между актин и миозин се медиира чрез тропонин и тропомиозин.

Следващата стъпка в електромеханичното свързване е прикрепването на главата на напречния мост към актиновата нишка, към първия от няколко последователно разположени стабилни центъра. В този случай главата на миозина се върти около оста си, тъй като има няколко активни центъра, които последователно взаимодействат със съответните центрове на актинова нишка. Завъртането на главата води до увеличаване на еластичната тяга на шийката на напречния мост и увеличаване на напрежението. Във всеки конкретен момент по време на развитието на контракция една част от главите на напречните мостове е свързана с актиновата нишка, другата е свободна, т.е. има последователност от тяхното взаимодействие с актиновата нишка. Това гарантира плавен процес на намаляване. На четвъртия и петия етап настъпва механична трансформация.

Последователната реакция на свързване и разделяне на главите на напречните мостове с актинова нишка води до плъзгане на тънки и дебели нишки една спрямо друга и намаляване на размера на саркомера и общата дължина на мускула, което е шестият етап. Съвкупността от описаните процеси съставлява същността на теорията за плъзгане на нишката.

Механизъм на мускулна релаксация

Описаните механизми на скъсяване на мускулните влакна предполагат, че релаксацията изисква първо намаляване на концентрацията на Ca 2+ йони. Експериментално е доказано, че саркоплазменият ретикулум има специален механизъм - калциева помпа, която активно връща калций в резервоарите. Калциевата помпа се активира от неорганичен фосфат, който се образува по време на хидролизата на АТФ, а захранването с енергия за калциевата помпа също се дължи на енергията, генерирана по време на хидролизата на АТФ. Така АТФ е вторият най-важен фактор, абсолютно необходим за процеса на релаксация.

В допълнение, след мускулни контракции, тънките протофибрили са склонни да се върнат в предишното си положение поради еластични свойства.

Известно време след смъртта мускулите остават меки поради прекратяване на тоничното влияние на двигателните неврони. След това концентрация

АТФ намалява под критично ниво и изчезва възможността за разединяване на миозиновата глава от актинова нишка. Феноменът на rigor mortis възниква при изразена ригидност на скелетните мускули.

Характеристики на структурата на гладките мускули

Гладък мускул вътрешни органипо отношение на естеството на инервацията, възбуждането и свиването те се различават значително от скелетните. Вълните на възбуждане и свиване възникват в гладките мускули с много бавно темпо. Развитието на състояние на „неуморен“ тонус на гладката мускулатура е свързано, както при тоничните скелетни влакна, с бавността на контрактилните вълни, които се сливат помежду си дори при рядко ритмично стимулиране. Гладките мускули също се характеризират със способността да се автоматизират, т.е. да извършват дейности, които не са свързани с навлизането на нервни импулси в мускулите от централната нервна система. Установено е, че не само нервните клетки, присъстващи в гладките мускули, но и самите гладкомускулни клетки имат способността да ритмично спонтанно се възбуждат и съкращават.

Уникалността на контрактилната функция на гладките мускули на гръбначните животни се определя не само от особеностите на тяхната инервация и хистологична структура, но и от спецификата на техния химичен състав: по-ниско съдържание на контрактилни протеини (актомиозин), високоенергийни съединения, в специфичен АТФ, ниска АТФазна активност на миозина, наличие на водоразтворима модификация на актомиозина - тоноактомиозин и др.

От съществено значение за тялото е способността на гладките мускули да променят дължината си без увеличаване на напрежението (запълване на кухи органи, напр. Пикочен мехур, стомах и др.).

Етап 1– в стадия на покой миозиновата „глава“ може да хидролизира АТФ до ADP и Pn, но не осигурява освобождаването на продуктите на хидролизата. Образува се стабилен комплекс: миозин-АДФ-Р n.

Етап 2– възбуждането на двигателния нерв води до освобождаване на Ca 2+ йони от саркоплазмения ретикулум на мускулното влакно. Ca 2+ йони се свързват от тропонин С (Tn-C). В резултат на това взаимодействие се променя конформацията на цялата молекула на тропонина, а след това и на тропомиозина. В резултат на това в актина се отварят центрове за свързване на миозин. Миозиновата "глава" се свързва с F-актина, образувайки ъгъл от около 90° с оста на фибрила.

Етап 3– прикрепването на актина към миозина осигурява освобождаването на ADP и Fn от комплекса актин-миозин. Това води до промяна в конформацията на този комплекс и ъгълът между актина и миозиновата "глава" се променя от 90 0 на 45 0. В резултат на промяната на ъгъла актиновите нишки се изтеглят между миозиновите нишки, т.е. те се плъзгат една към друга. Саркомерите се скъсяват и мускулните влакна се свиват.

Етап 4– нова АТФ молекула се свързва с комплекса актин-миозин.

Етап 5– комплексът миозин-АТФ има нисък афинитет към актина и следователно миозиновата „глава“ се отделя от F-актина. Нишките се връщат в първоначалното си състояние, мускулът се отпуска. След това цикълът се възобновява.

н 2 ОТНОСНО

актин

АТФ-миозин

актин-миозин-ATP миозин-ADP-P н

АТФактин

актин-миозин актин-миозин-ADP-P н

ADF, F н

Ориз. 33.1. Цикъл на мускулна контракция

Движещата сила на мускулната контракция е енергията, освободена по време на хидролизата на АТФ.

Ролята на калциевите йони в регулацията на мускулната контракция

Ключова роля в регулирането на мускулната контракция принадлежи на калциевите йони (Ca 2+). Миофибрилите имат способността да взаимодействат с АТФ и да се свиват само в присъствието на определени концентрации на калциеви йони в околната среда. В покойния мускул концентрацията на Ca 2+ йони се поддържа под прагова стойност с участието на Ca 2+ -зависима АТФ-аза. В покой тази активна транспортна система натрупва калций в цистерните на саркоплазмения ретикулум и тубулите на Т-системата.

Мускулната контракция се инициира от пристигането на потенциал за действие в крайната плоча на двигателния нерв. Ацетилхолинът се освобождава в синапса, който се свързва с постсинаптичните рецептори на мускулните влакна. След това потенциалът за действие се разпространява по сарколемата до напречните тубули на Т-системата и сигналът се предава към цистерните на саркоплазмения ретикулум. Последните започват да отделят съдържащия се в тях калций в саркоплазмата. Концентрацията на Ca 2+ нараства от 10 -7 до 10 -5 mmol/l. Калцият се свързва с Tn-C, което причинява конформационни промени, които се предават на тропомиозина и след това на актина. Преди това затворени центрове в актина се отварят за свързване с миозина. Актинът взаимодейства с миозина, който инициира свиването на мускулните влакна.

След прекратяване на двигателния импулс, калцият се изпомпва от цитоплазмата в цистерните на саркоплазмения ретикулум с помощта на Ca 2+ -зависима АТФ-аза. Загубата на калций от комплекса с Tn-C води до изместване на тропомиозина и затваряне на актинови активни центрове. Главата на миозина се отделя от актина. Мускулът се отпуска.

Калцият е алостеричен модулатор на мускулната контракция.

по предмет

"биохимия"

"Биохимия на мускулната контракция"

Завършено от: студент 3-та година EHF

катедра "Валеология", гр. 1А

Литвиченко Е.М.

Проверено от: Saykovich E.G.

Новосибирск 2000 г

Интересът на биохимията към процесите, протичащи при съкращаване на мускулите, се основава не само на изясняването на механизмите на мускулните заболявания, но това, което може да бъде още по-важно, е разкриването на механизма на трансформация електрическа енергияв механична, заобикаляйки сложните механизми на пръти и зъбни колела.

Контракцията възниква чрез плъзгане на тънки актинови и дебели миозинови нишки един към друг или избутване на актинови нишки между миозиновите нишки по посока на М-линията. Максимално скъсяване се постига, когато Z-плочите, към които са прикрепени актиновите нишки, се доближат до краищата на миозиновите нишки. По време на контракция саркомерът се скъсява с 25-50%.

Саркоплазмата, съдържаща миофибрилите, се прониква между тях от мрежа от цистерни и тубули на ендоплазмения ретикулум, както и система от напречни тубули, които са в близък контакт с него, но не комуникират.

Структурата на миозиновите нишки.

Миозиновите нишки се образуват от протеина миозин, чиято молекула съдържа две идентични тежки полипептидни вериги с молекулно тегло около 200 000 и четири леки вериги (около 20 000). Всяка тежка верига е в а-спирална конформация през по-голямата част от нейната дължина и двете тежки вериги са усукани заедно, за да образуват пръчковидна част от молекулата. Две леки вериги са прикрепени към противоположните краища на всяка верига; заедно с глобуларната форма на тези краища на веригата, те образуват "главите" на молекулите. Пръчковидните краища на молекулите могат да бъдат свързани една с друга надлъжно, образувайки снопове, като главите на молекулите са разположени навън от снопа в спирала. Освен това в областта на М-линията гредите са свързани помежду си „опашка до опашка“. Всяка миозинова нишка съдържа около 400 миозинови молекули.

тропонинови молекули тропомиозинови молекули

Друг протеин, включен в актиновите нишки, тропомиозин, има формата на пръчки; той се намира близо до жлебовете на спиралната лента на фибриларния актин, по протежение на него. Дължината му е 8 пъти по-голяма от размера на глобуларния актин, следователно една молекула на тропомиозин контактува със седем актинови молекули наведнъж и краищата са свързани един с друг, образувайки трета надлъжна спирално усукана верига.

Третият протеин на актинова нишка, тропонин, се състои от три различни субединици и има кълбовидна форма. Той е нековалентно свързан както с актин, така и с тропомиозин по такъв начин, че има една молекула тропомиозин на молекула тропонин; в допълнение, една от неговите субединици съдържа Ca-свързващи центрове. Тънки актинови нишки са прикрепени към Z-листове, също протеинови структури.

Механизмът на мускулна контракция.

Мускулната контракция е резултат от скъсяването на всеки саркомер; максималното скъсяване на саркомера се постига, когато Z-плочите, към които са прикрепени актиновите нишки, се доближат до краищата на миозиновите нишки.

В мускулната контракция актиновите и миозиновите влакна имат свои собствени роли: миозиновите влакна съдържат активен център за хидролиза на АТФ, устройство за преобразуване на енергията на АТФ в механична енергия, устройство за адхезия към актиновите влакна и устройства за възприемане на регулаторни сигнали от актиновите влакна, актиновите нишки имат механизъм за адхезия към миозиновите нишки и механизъм за регулиране на свиване и отпускане.

Мускулната контракция се задейства от потенциала на действие на нервното влакно, което чрез нервно-мускулния синапс чрез медиатора се трансформира в потенциала на действие на сарколемата и тубулите на Т-системата. Разклоненията на тубулите обграждат всяка миофибрила и са в контакт с цистерните на саркоплазмения ретикулум. Резервоарите съдържат значителни концентрации на ок. Потенциалът за действие, идващ през тубулите, предизвиква освобождаване на йони Ca2+от цистерните на саркоплазмения ретикулум. йони Ca2+се прикрепят към Ca-свързващата субединица на тропонина. В присъствието на йони Ca2+Центровете за свързване на главата на миозина се отварят върху мономерите на актинови нишки, в цялата система тропонин-тропомиозин-актин. В резултат на тези промени главата на миозина се прикрепя към най-близкия актинов мономер.

Миозиновите глави имат висок афинитет към АТФ, така че в мускулите повечето глави съдържат свързан АТФ. Прикрепването на главата на миозина към актина активира АТФ-азния център, АТФ се хидролизира, АДФ и фосфатът напускат активния център, което води до промяна в конформацията на миозина: възниква допълнително напрежение, което има тенденция да намали ъгъла между главата и опашката на миозиновата молекула, т.е. наклонете главата по посока на М-линията. Тъй като миозиновата глава е свързана с актиновата нишка, когато се накланя към М-линията, тя измества актиновата нишка в същата посока.

ADP, освободен от множество глави, претърпява следната трансформация:

2 ADP® ATP + AMP

Главите, освободени от АТФ, отново привличат АТФ поради неговия висок афинитет, както беше споменато по-горе, прикрепването на АТФ намалява афинитета на миозиновата глава към актинови нишки и миозинът се връща в първоначалното си състояние. След това целият цикъл се повтаря от самото начало, но тъй като в предишния цикъл актиновата нишка, поради своето движение, приближи Z-плочата, същата миозинова глава се прикрепя към друг актинов мономер, по-близо до Z-плочата.

Източници на енергия за мускулна контракция.

Скелетният мускул, работещ с максимална интензивност, изразходва стотици пъти повече енергия от почиващия мускул и преходът от състояние на покой към максимална работасе случва за част от секундата. В това отношение мускулите имат напълно различен механизъм за промяна на скоростта на синтеза на АТФ в много широк диапазон.

Както вече беше споменато, по време на мускулна контракция процесът на синтез на АТФ от АДФ, освободен от миозиновите глави, е от голямо значение. Това се случва с помощта на високоенергийно вещество, присъстващо в мускулите. креатин фосфат, който се образува от креатин и АТФ по време на действие креатинкиназа :

C-NH2C-NH-PO3H2

N-CH3 + ATP- N-CH3 + ADP

Креатин Креатин фосфат

Тази реакция е лесно обратима и протича анаеробно, което осигурява бързото включване на мускулите в ранните етапи. Тъй като натоварването продължава, ролята на такова енергийно снабдяване намалява и се заменя с гликогенни механизми, осигуряващи голямо количество АТФ.

Библиография:

Г. Дугас, К. Пени “Биоорганична химия”, М., 1983

Д. Мецлер “Биохимия”, М., 1980 г

А. Ленингер "Основи на биохимията", М., 1985 г

Категория: "Биохимия".Морфологична организация на скелетните мускули. Ролята на вътреклетъчните структури в живота на мускулната клетка. Структурна организация и молекулярна структура на миофибрилите. Химичен състав на мускула. Ролята на АТФ в свиването и отпускането на мускулните влакна. Механизмът на мускулна контракция. Последователността на химичните реакции в мускула по време на неговото съкращение. Мускулна релаксация.

Специфичната функция на мускулите е да осигуряват двигателната функция - свиване и отпускане. Във връзка с изпълнението на настоящ важна функцияструктурата на мускулната клетка и нейните химичен съставима редица специфични характеристики.
70-80% от мускулната маса е вода, 20-26% сух остатък.
Характерно за мускулите е високото съдържание на протеин 16,5-20,9%. Това се дължи на факта, че в допълнение към протеините, присъщи на други клетки, мускулите имат специфични контрактилни протеини, които съставляват 45% от всички протеини в мускулната клетка. Останалата маса протеини се състои от саркоплазмени протеини (около 30%) и стромални протеини (15% от общия брой).
Скелетният мускул се състои от снопове влакна, затворени в обща съединителна обвивка, сарколема. Във всяко влакно има около сто или повече миофибрили, дълги специализирани органели на мускулната клетка, които изпълняват функциите на свиване. Всяка миофибрила се състои от няколко успоредни нишки, така наречените филаменти от два вида - дебели и тънки, които са разположени шестоъгълно в нея; всяка дебела нишка е заобиколена от шест тънки. Структурната връзка между нишките се осъществява само чрез равномерно разположени „напречни мостове“. При свиване и отпускане тънките нишки се плъзгат по дебелите и не променят дължината си. В този случай връзките между двата вида нишки се разрушават и възникват отново. Дебелите нишки са съставени главно от протеина миозин, а тънките нишки са направени от актин. Контрактилният протеин миозин се характеризира с високо молекулно тегло (повече от 440 000).
Особеност на миозина е наличието на области с ензимна активност (АТФ-азна активност), която се проявява в присъствието на Са2+. Под влияние на миозина АТФ се разгражда до АДФ и неорганичен фосфат (H3PO4). Освободената енергия се използва за мускулна контракция.
актин– контрактилен протеин, с по-ниско молекулно тегло (около 420 000). Може да съществува в две форми: глобуларен (G-актин) и фибриларен (F-актин). F-актинът е полимер на G-актин. F - актин - активира АТФ - миозин асе, което създава движеща сила, която кара тънки и дебели нишки да се плъзгат една спрямо друга. В допълнение към тези два основни протеина, контрактилната система съдържа регулаторни протеини, локализирани в тънки (актинови нишки) - тропомиозин В и тропонин, състоящи се от три субединици: J, C и T.
Тропомиозин В има нишковидна спирална структура и се намира в жлеба на спираловидната верига на F-актина. Тропонинът е свързан с тропомиозин В и може да образува комплекси с актин и миозин.
Комплексът тропомиозин В-тропонин се нарича релаксиращ протеин, тъй като е свързан с процеса на релаксация на контрахирания фибрил. Още два протеина са изолирани от тънки нишки: и – актин, които очевидно са протеини, които укрепват сложната структура на тънките нишки. Приблизително миофибрилата съдържа миозин, актин, тропомиозин и тропонин по отношение на общия протеин съответно 55, 25, 15 и 5%. Има два други мускулни протеина, които си струва да се отбележат: миостроминИ миоглобин. Миостромините формират основата на мускулната строма; те са умерено разтворими протеини, които не могат да бъдат извлечени от мускула със солеви разтвори. Мускулната строма има еластичност, която е от съществено значение за мускулната релаксация след свиване. Миоглобин- протеин, съдържащ желязо и подобен по структура и функция на протеина на еритроцитите - хемоглобин. Той има значително по-голям афинитет към кислорода от хемоглобина и, натрупвайки кислород, донесен от кръвта, служи като резервен резервоар за кислород в мускула.
От непротеиновите вещества трябва да се отбележи, в допълнение към ATP, на първо място креатин фосфат(KF) и гликоген. CP е първият мощен резерв за ресинтез (възстановяване) на АТФ, изразходван за мускулни контракции. Гликоген– основният резервен въглехидратен източник на мускулна енергия. Мускулите съдържат редица междинни продукти на въглехидратния метаболизъм: (пирогроздена киселина, млечна киселина и др.) и голям бройминерални йони. Най-високото съдържание в мускулите е K+ и PO4--, малко по-малко Na +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fe3+, SO4--_.
Вътре в мускулните влакна, под сарколемата, има саркоплазма - течен протеинов разтвор, обграждащ контрактилните елементи на мускулните влакна - миофибрили, както и др. структурни компоненти- органели, които изпълняват специфична функция. Това е преди всичко - саркоплазмен ретикулумИ Т-системапряко свързани с мускулната контракция. Саркоплазмен ретикулуме пряко свързан с мускулната контракция и релаксация, като регулира освобождаването на неговите елементи и обратния транспорт на Са2+ в мускулните влакна. Т-системата предава промяна в електрическия потенциал на повърхностната мембрана към елементите на ретикулума, което води до освобождаване на Ca йони, които влизат във фибрилите и задействат процеса на мускулна контракция. Митохондриите - съдържат ензими на окислителните процеси, които произвеждат основния източник на енергия за мускулна контракция - АТФ.
Мускулната контракция се основава на надлъжното движение на миозиновите и актиновите нишки един спрямо друг, без да се променя дължината на самите нишки. Връзката между нишките се осъществява с помощта на „напречни мостове“ - миозинови глави, стърчащи от повърхността на миозиновата нишка и способни да взаимодействат с актин. Стимулът за включване на сложния механизъм на мускулна контракция е нервен импулс, предаван на мускулната клетка от двигателния нерв, бързо разпространяващ се през сарколемата и предизвикващ освобождаване на ацетилхолин в края на двигателния нерв (синапс), химичен посредник (медиатор) при предаването на нервната възбуда. Освобождаването на ацетилхолин върху повърхността на клетъчната мембрана създава потенциална разлика между нейната външна и вътрешна повърхност, свързана с промяна в нейната пропускливост за Na+ и K+ йони. В момента на деполяризация на сарколемата се деполяризира и Т-системата на мускулната клетка. Тъй като Т-системата е в контакт с всички фибрили на влакното, електрическият импулс се разпространява едновременно до всички негови саркомери. Промените в Т-системата незабавно се предават на мембраните на ретикулума в непосредствена близост до нея, което води до повишаване на тяхната пропускливост, което води до освобождаване на калций в саркоплазмата и миофибрилите. Контракцията възниква, когато концентрацията на Са2+ в пространството между актиновите и миозиновите нишки се увеличи до 10-5 М.
Са2+ йони се присъединяват към тропонин С (калмодулин), което води до промяна в конформацията на целия тропомиозин, който се отклонява от главата на миозина с около 20°, отваряйки активните центрове на актина, които могат да се свържат с миозина (зареден с енергия от АТФ и разположен); в комплекс с ADP и Fn в присъствието на Mg++), образувайки актомиозиновия комплекс.
Променя се конформацията на глобуларната част на миозиновата молекула (главата), която се отклонява под определен ъгъл, приблизително 45 ° от посоката на оста на миозиновата нишка и премества тънката актинова нишка зад нея: възниква контракция. Конформационната промяна в миозина води до хидролиза на АТФ под действието на неговата АТФ-аза. ADP и фосфатната група се освобождават в средата. Друга ATP молекула заема тяхното място. В резултат на това първоначалното състояние се възстановява и работният цикъл може да се повтори. Честотата на работния цикъл и неговата продължителност се определят от концентрацията на Са2+ и наличието на АТФ.
След прекратяване на двигателния импулс се извършва обратен транспорт на Са2+ йони в саркоплазмения ретикулум, концентрацията му между актинови и миозинови нишки пада под 10-7 М и мускулните влакна губят способността си да образуват актомиозин, съкращават се и развиват теглещо напрежение в наличие на АТФ.
Мускулът се отпуска. Обратният транспорт на Са2+ се осъществява с помощта на енергията, получена от разграждането на АТФ от ензима Са2+ - АТФаза. Преносът на всеки Са2+ йон изисква 2 молекули АТФ. Така енергията за свиване и отпускане се осигурява от доставката на АТФ. Следователно резервите от АТФ трябва постоянно да се обновяват между контракциите. Мускулите имат много мощни и усъвършенствани механизми за попълване (ресинтезиране) на изразходвания АТФ и поддържане на концентрацията му на необходимото, оптимално ниво, за да осигурят работа с различна продължителност и мощност.
Тази цел, заедно с високия начален АТФ, се обслужва от високата активност на дихателните ензими и способността на мускула да повишава нивото на окислителния процес многократно за относително кратко време (1-3 минути). Повишеното кръвоснабдяване на мускулите по време на работа увеличава притока на кислород и хранителни вещества.
IN начален периодможе да се използва кислород, свързан с миоглобина. Възможността за ресинтез на АТФ се осигурява и от вътрешните механизми на клетката - високо ниво на креатин фосфат, както и висока концентрация на гликоген и активността на гликолитичните ензими.

Лекият мирозин се различава от тежкия мирозин по своя аминокиселинен състав. Тежкият миозин има ензимна активност. Това е аденозин трифосфатаза и хидролитично разгражда АТФ. Това може да се опише като: ATP+з 2 О → ADF + з 3 П.О. 4 + У (енергия).

Актинът е протеин с по-ниско молекулно тегло (42000). Може да бъде в две форми: кълбовидна ( Ж ) или фибриларен ( Е ). След добавяне на соли Ж -актинът лесно се трансформира в Е -актин. Е -актинът е полимер Ж -актин. Този преход се осъществява под въздействието на К йони + : актинов кълбовиден → действайте във фибриларен Е . актин Е лесно се свързва с миозина и образува нов протеин актомиозин.

Е -актинът се състои от две нишки, усукани в спирала.

Структура на актин

Актомиозинът има следните свойства:

способност за разграждане на АТФ;

освобождават енергията на макроергичните връзки;

превръщат тази енергия в работа.

Тропомиозин - състои се от две полипептидни вериги, образуващи двойна спирала, разположени в жлеб на повърхността -Е дължината на актина съответства на 7 предмета - Ж -актин. Тропониновият комплекс се състои от три субединици с глобуларна структура и е разположен приблизително в краищата на Tм . Тропонин Т ( TnT ) осигурява комуникация с Т м . T ропонин С ( TnC ) образува връзка с Ca йони 2+ на повърхността Т м , в резултат на което се променя конформацията му.

Тропонин аз ( TnI ) може да предотврати взаимодействието на актин с миозин. Т позиция nI променлива и зависи от концентрацията на Ca 2+ . В присъствието на Sa 2+ Т промени в конформацията nC . Това води до промяна на позицията TnI по отношение на актина, в резултат на това той може да взаимодейства с миозина.

Тропомиозин и тропонин

Точното пространствено разположение на основните протеини на контрактилния мускул е необходимо условие за свиване и отпускане, както и за регулиране на тези процеси. Контракцията е свързана с образуването на комплекс между актин и миозин, в който всяка актинова субединица взаимодейства със сегмент, съдържащ миозиновата глава (Е 1 ). Релаксацията настъпва, когато това взаимодействие се намали. Взаимодействието на А и М се регулира от Т, който се намира в жлеба на актина. Промяната в Т конформацията се предава на Т, който се потапя по-дълбоко в жлеба, позволявайки взаимодействието на актина с миозиновата глава.

Състояние на миофибрилата: а) покой; б) намаляване

Миоглобинът е сложен хромопротеинов протеин, подобен по структура на хемоглобина, открит в червените мускули, способен да свързва и освобождава кислород, като помага за снабдяването на мускулните влакна с кислород.

Съставът на протоплазмените протеини включва гликолитични ензими с висока ензимна активност. Ензимите за биологично окисление са концентрирани в митохондриите, където се извършва окислителното фосфорилиране. Рибозомите и лизозомите съдържат ензими, които преобразуват протеини и липиди.

Оксимиоглобинът освобождава кислород само когато парциалното налягане намалее значително. Миоглобинът се извлича от тъканите с разтвор на амоняк. Протеините на съединителната тъкан са част от клетъчните мембрани и субклетъчните образувания, стените на кръвоносните съдове и нервите. Съдържанието им е до 20% от общия брой мускули. Това е основно колаген; те не могат да бъдат извлечени дори със солни разтвори.

Мускулите съдържат аминокиселини, полипептиди и азотсъдържащи вещества, които лесно се извличат с вода. Те се наричат ​​екстрактивни. Те включват креатин и креатин фосфат, които съставляват до 60% от целия непротеинов азот. В покой целият мускулен креатин присъства под формата на креатин фосфат. Концентрацията му в мускулите е доста висока (0,2-0,55%), поради факта, че играе важна роля в предаването на високоенергийни връзки в клетката и осигурява ресинтеза на АТФ.

Креатин фосфатът (CrP) е високоенергийно съединение, способно да отдаде фосфорна група на ADP; реакцията се катализира от креатин фосфат киназа по схемата:

ADF + Krf → креатин фосфат киназа АТФ – Кр ( креатин )

Креатинът се синтезира в бъбреците от аргинин.

Креатинът се доставя до мускулите чрез кръвта.

Креатин фосфатът (Crf) е резерв от високоенергийни връзки в мускула.

Известно количество креатинин може да се намери и в мускулите, което се образува при разрушаването на Crf (креатин фосфат).

Азотсъдържащите екстракти включват ансерин, карнитин, карнозин (β-аланин-хистидин). Мускулите имат високо съдържание на аденилови нуклеотиди, които принадлежат към екстрактивните вещества (до 0,4%) ATP, AMP, ADP.

Въглехидратите са представени главно от гликоген (0,5-0,8%). По-голямата част от телесния гликоген е концентриран в мускулите, въпреки че концентрацията му е по-висока в черния дроб (5%). Монозахаридите са представени главно под формата на хексозофосфати, тяхната концентрация не надвишава концентрацията на глюкоза в кръвта.

Минерали - (пепел) съставлява 1-1,5% от мускулната маса. Заедно с К + И Na + съдържащи се в мускулите ок 2+ тях ж 2+ , които играят важна роля в механизма на мускулната контракция. При условия на покой Ca 2+ концентрирани главно в тръбите и везикулите на саркоплазмения ретикулум.

По-голямата част от фосфора (около 80%) от мускулната тъкан е част от високоенергийни съединения (АТФ и креатин фосфат), 10% е представен под формата на неорганични фосфатни соли, 5% е свързан с хексози и 5% е част от ADP, AMP и други нуклеотиди.

Химическият състав на гладките мускули включва същите вещества като на набраздените мускули, но в различни количествени съотношения. Те съдържат по-малко актомиозин и миозин, но повече миоалбумин и неразтворими стромални протеини (колаген). Съдържанието на гликоген е по-малко от 0,5%, а има и по-малко екстракти. Съдържание на Ca 2+ в гладките мускули отдолу.